懸濁液中における紫色膜のバクテリオロドプシンにおける再配向の作用スペクトル

Scientific Reports volume 13、記事番号: 7916 (2023) この記事を引用

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本研究では、380〜750 nmの範囲の光の波長に対する紫膜（PM）の誘電応答の依存性により、懸濁液中のPMの回転とPM内のバクテリオロドプシン（bR）三量体の回転に関して意味のある変化が示されました。 、 同じように。 PM ランダム ウォークのアクション スペクトルは、bR の 2 つの状態の存在を実証します。 そのうちの 1 つ (青エッジ状態) は bR の可視吸収の青エッジにあり、もう 1 つ (赤エッジ状態) は赤エッジにあります。 この結果は、これらのバンドといくつかの bR 光サイクル中間体または bR 光生成物との相関関係に関係している可能性があります。 この結果は、最終的にタンパク質と脂質の相互作用の根底にあるタンパク質と発色団の相互作用を示唆しています。 (410 ～ 470 nm) および (610 ～ 720 nm) の範囲の波長の光で照射中にタンパク質と脂質の接触を破壊すると、bR のサイズに匹敵する 0.06 ～ 0.08 MHz で明確な誘電分散が出現しました。この研究では、PM の誘電スペクトル パラメータを考慮した bR の色順応について報告しています。 それは、光の波長とPM内のbR三量体の緩和の間に見られると思われる相関関係を調査することを目的としていました。 青色光と赤色光の照射による bR 三量体の回転拡散の変化は、bR に基づく三次元データ記憶に影響を与える可能性があり、これはバイオエレクトロニクスにおける bR に関係する可能性があります。

フォトクロミックバクテリオロドプシン (bR)1 は、古細菌ハロバクテリウム サリナルム (Hs) の紫膜 (PM) に見られる唯一のタンパク質です。 bR は、G タンパク質と同じトポロジー、つまり 7 つのα-ヘリックスからなる網膜タンパク質ファミリーの 1 つであり、そのため bR はシグナル伝達の分野で潜在的な関心を集めています 2。 さらに、bR はフォトクロミック特性、光電特性、および独特の安定性特性を備えているため、バイオエレクトロニクスの分野で魅力的なものになりました 3。 本研究では、bR が照明光の波長に応じて 2 つの状態を持つことを示しました。 この結果は、脂質がこのような 2 つの状態の出現に重要な役割を果たしているということを示唆しています。 脂質は、bR の機能において重要な役割を果たします。 PM 脂質 4,5 は、bR 三量体とともに六角形構造を形成します。 一般に、脂質は多型によって特徴付けられることは注目に値します。 PM のランダム ウォークの変更は、PM のジオメトリの変更に関連しています。 このような外部変更は、PM の内部構成の付随的な変更を反映する可能性があります。 しかし、PM フラグメントの全体的な構造を研究すると、単に局所的な微細構造を研究するだけでなく、これまでの未解決の挙動が明らかになる可能性があります。 非光学技術として、時間に依存しない測定における誘電分光法 6 により、PM の再配向を監視し、PM の色応答の作用スペクトルを取得することが可能になりました。

フォトクロミック bR はプロトン ポンプとして機能します。 プロトンのポンピングは、bR 内で開始される光化学サイクル 7,8 を通じて実行され、次のように表される単純な 5 つの中間体で構成されます：（下付き文字は最大吸収時の波長を指します） BR568 → K610 → L550 → M412 → N550 → O640 → bR568。 陽子のベクトル輸送は電気信号として検出できます9,10。 bR の電気信号による作用スペクトルが研究され 11、bR の吸収バンドに続くバンドが表示されました。 本研究の作用スペクトルは、bR の 2 つの定常状態の存在を実証することが判明しました。 そのうちの 1 つは bR の可視吸収の青いエッジ (これを「ブルー エッジ」状態と呼ぶ) にあり、もう 1 つは赤いエッジ (これを「レッド エッジ」状態と呼ぶ) にあります。 したがって、プロトンポンピングの bR 光環の時間分解能を超えて、定常状態における PM 懸濁液の誘電応答の波長依存性を報告することが本論文の関心事でした。

Halobacterium salinarum の PM の bR は Sigma Co. から入手しました。PM のストック溶液 (5 μM) は、63,000 cm-1 M-1 のモル吸光係数 12 (568 nm における) に基づいて調整されます。 PM の測定は、周囲温度および中性 pH の蒸留水中で行われます。 暗順応の目的で、PM 懸濁液ストックをいくつかのグループに分け、暗所、周囲条件でインキュベートします。 PM 懸濁液は、サンプルを暗順応させるために、暗所に十分に保管する必要があります (意図的に 3 週間)。 ただし、測定前に対象サンプルの暗所でのインキュベーションを決定することが重要です。

bR のサンプルは、テスト フィクスチャ (Hioki 9261) を介して、RS-232C クロス ケーブルを介してパーソナル コンピュータに接続された LCR アナライザ (Hioki 3532) に接続されます。 Hioki 3532 が提供するレベル設定は、開路電圧 (V)、定電圧 (CV)、または定電流 (CC) です。 定電圧 (CV) モードは、紫膜懸濁液の明順応状態と暗順応状態の両方に対して選択されています。 電圧設定は、明順応サンプルと暗順応サンプルの両方で同じ 1 V でした。

誘電体データは 42 Hz ～ 5 MHz の周波数範囲で記録されます。 測定は、サンプル溶液の並列静電容量 (C) と抵抗 (R) を同時に記録することによって実行されます。 誘電率の測定には、電極が白金メッキされたガラス製のセルが使用されます。 セル定数 (K) の値は、C と R の測定データのカーブフィッティングのプロセス中に一定に保たれるメタノール溶液を使用することによって 0.0265 m-1 になるように決定できました。測定電極の設定は、次のように適切に行われます。電極の分極のインピーダンスを最小限に抑える6、13、14。 電極分極インピーダンスの残差は、実験データに適合させるために実行される反復で考慮されます。

従来の可視分光光度計から取り外した照明システムとともに回折格子モノクロメーターを利用する自家製のセットアップを使用して、5分間の有色インキュベーション中にPM懸濁液全体を照明します。 照明は分光光度計のタングステン ランプを使用して実行され、すぐに C と R が記録されました。この記録中、照明も同じ波長で継続されます。 暗順応させたサンプルが薄暗い日光からも離れたサンプルホルダーの暗いエンベロープ内に保管されているという条件で、同じ手順を 380 ～ 750 nm の範囲の対象の各波長で実行します。 光の外乱に対する感度が高いと、暗順応状態での測定に対する意識が高まる可能性があります。

このレポートでは、天然膜 (PM)、つまり膜内で再構成されていない bR の誘電測定が示されました。 誘電的アプローチを使用して、PM 中の bR、bR 中のレチナール、および懸濁液中の PM の回転を調査しました。 PM が膜面内に二次元六方晶系結晶格子を形成することはよく知られています。 格子は三量体にクラスター化された bR で構成されます。 ｂＲモノマーはメニスカスの形状である（すなわち、３つのメニスカスが三量体当たり１つの円を形成する）。 bR は脂質分子とともに格子を形成します。 1 つの bR モノマーあたり 10 個の脂質分子が見つかりました 15。 脂質は、bR モノマー間および bR 三量体間のスペースを埋めます。 知られているように、bR は光順応状態 (B 状態) で 568 nm の光を最大に吸収し、暗所では熱異性化によって自然に光を最大に吸収する暗順応状態 (D 状態) に戻ります。 558nmで。 両方の状態 (B と D) の光は、bR によって吸収されると分子変化に変換されます。 これらの変化は、光エネルギーの吸収の結果として PM 全体で感知されます。 言い換えれば、分子の変化は PM の誘電関数の変化として現れる可能性があります。 bR の最大吸光度における波長の決定要因は、その強度が異なり、bR 誘電関数の変化の根底にあります。 したがって、bR における光誘電誘電応答は照明光の波長に依存すると予想するのが合理的です。 懸濁液中の PM 内部の bR の誘電応答を図 1 に示します。図 1 から明らかなように、周波数範囲 (42 Hz ～ 5 MHz）。 分散 1 (約 1 ～ 20 Hz) は、懸濁液中の PM の破片の回転に割り当てられます。 PM は、PM の状態を支配する状況に応じて、カールしたパッチまたは平らなパッチ 16 になる可能性があります。 分散 2 (約 0.06 ～ 0.08 MHz) は、PM 内の bR トリマーまたは bR モノマーの回転に割り当てられます。 膜内のタンパク質の移動性は、bR の in vivo 生理学的機能と一致する生物学的重要性を有するはずです。 2 ～ 20 MHz 付近にある 3 番目の分散については、PM 内の何らかのグループの分散、または bR 内の発色団 (レチナール) に起因すると考えられます。 図 1 のこのような割り当ては、通常の場合の 1 番目と 2 番目の分散を示しています。 つまり。 デバイは正常な吸収分散であり、3 番目は異常分散です。 つまり。 共振吸収のケース。 ただし、分子は電荷の弾性システムと考えることができます。 それらは調和振動子と考えることができます。 励起周波数が発振器の固有周波数と一致すると、共振が発生します。 誘電体の誘電率の実部と共振時の角周波数 (ω) の関係を表す特性曲線は、誘電体の研究において異常分散として定義されます (図 1 の分散 3 からわかるように)。

実験データ点を通る適合線を示す誘電体分散の割り当て。 分散 1: 懸濁液中の紫膜の回転、分散 2: 紫膜内部の bR 三量体または単量体の回転、分散 3: バクテリオロドプシン内部のレチナールまたはその他の実体の配向。

380～750 nmの範囲の照明光の波長に応じて、周波数範囲42 Hz～5 MHzのbR含有PMの誘電応答が測定され、その一部が図2に典型的に示されています。本研究では、D 状態を (460 ～ 470 nm) の範囲の光または (630 ～ 720 nm) の範囲の光で照射すると、その周囲に明確な誘電分散 (分散 2) が現れることに注意してください。 0.06 ～ 0.08 MHz。 この明確な分散は、他の波長の照明でも見られましたが、図 2 に見られるように、非常に低い絶縁耐力 (たとえば 490 nm) でした。R と C の測定データ ポイントは、1 つまたは 2 つの条件に応じて適合されます。正常分散 (Cole モデル 17 を使用) に共鳴異常分散の追加項を加えたもの。 R と C の両方のカーブ フィッティングを同時に実行しました。 図 1 に示すように、近似された線は、誘電率の実部と誘電正接 (損失正接、tan δ) の両方の測定データ ポイントを通過します。 ここで、最後の分散の場合、適合線が測定データ点を超えて延長されることに注意してください。 カーブフィッティングプロセスから、3 つの分散に属する多くの誘電パラメータを取得できます。 作用スペクトルを表すために、分散の共鳴周波数のみが選択されています。

青および赤の光照明で測定された誘電スペクトル。 図はバクテリオロドプシンを含む紫膜の比誘電率と損失正接（tanδ）を示しています。

知られているように、配向分散の固有振動数は、回転されるエンティティの回転拡散係数を決定します。 PMの回転拡散係数(Dr)の推定値が得られました。 二色性 (または複屈折) が誘電分散 (τ) の 1/3 に等しい緩和時間で減衰することを考慮すると、回転拡散係数は Dr = 1/(2τ) と書くことができます。 したがって、図 3 に示すように、分散 1 の共振周波数から、懸濁液中の PM の回転拡散係数の値を推定できます。図 3 のデータは、2 つのバンド (青と赤のバンド); 曲線に重ねられたスパイクのデータはフィッティング手順から除外されました。 ガウス フィッティングによると、ブルー エッジとレッド エッジのバンドはそれぞれ 410 nm と 620 nm にあります。 分散液 2 に関しては、PM 中の bR 三量体の回転拡散係数を決定できました。 この三量体の回転は、PM18 の法線付近である可能性が最も高くなります。 膜にほぼ垂直な bR の回転拡散係数は、Halobacterium halobium19 の再構成アポ褐色膜では 22 °C で 0.23 × 104 s−1 であることがすでに決定されていますが、一方、それは 0.23 × 104 s−1 および 1.1 × 105 s でした。異なるタンパク質：脂質比で脂質小胞内に再構成された bR の場合、25 °C で、タンパク質：脂質比がそれぞれ 1.69 および 0.25 の場合は -1 20。 他の研究 21 では、脂質系で再構成された bR の回転拡散係数の値が 5 ～ 10 × 104 s-1 の範囲内に収まることがわかりました。 これらの回転拡散係数の値は、本研究で決定された平均値 60 × 104 s−1 と比較されます。 現在の値は PM の天然脂質における bR 回転に関するものであることに注意してください。 再構成された膜には存在しません。 明らかに、現在の結果は一桁大きいです。 回転拡散係数は、膜面内の分子のサイズの二乗に依存します。 さらに、PM 中の脂質の粘度が今回の結果を説明できる可能性があります。 膜の粘度はタンパク質の濃度に大きく依存します。 再構成された膜系と PM における bR の凝集状態はまったく異なります。 アポ褐色膜の再構成にレチナールが存在しないことも、今回の結果の原因となる可能性がある。

懸濁液中の紫膜の回転拡散係数 (Dr) (s-1) による作用スペクトル。 データ ポイントを通過する太い実線はガウス フィッティングによるものですが、細い破線は、曲線フィッティング手順から除外された曲線に重ね合わされたスパイクを示すためのものです。 ガウス フィッティングによると、ブルー エッジとレッド エッジのバンドはそれぞれ 410 nm と 620 nm にあります。

共振角周波数 (ωo) の波長依存性は誘電分散 3 に属し、bR 内の網膜のグループに割り当てられます。これを図 4 に示します。同様に、図 4 のデータを次のようにガウス分布に当てはめました。ここでのガウス フィッティングによると、ブルー エッジとレッド エッジのバンドはそれぞれ 450 nm と 630 nm にあります。 したがって、平均値は、青エッジ バンドの位置に 430 nm、赤エッジ バンドの位置に 625 nm として割り当てられます。 レチナールの配向は誘電分光法では決定できないことを強調しておく必要があります。 図 4 は、少なくとも定性的には、網膜の向きの変化に関する間接的なアイデアを示しています。 bR の構造変化または bR の回転のいずれかが網膜の再配向に伴う可能性が高いことは合理的です。 レチナールの再配向は、例えばトリプトファン残基により制限されることに留意すべきである。 嵩高いトリプトファン残基の存在により、ポリエン鎖とレチナールの環の両方の周りにアミノ酸側鎖が密に詰め込まれている可能性があることを考慮する必要があります。 しかし、PM22のX線回折によって見られるヘリックス(G)の動きとともに、網膜遷移モーメントの角度の2.2°の増加として現れる網膜の上方への動きが存在することが認められた。 これらの動きはタンパク質部分の補償として考えられており、これは光子を吸収する際の網膜の光異性化プロセスの結果として不可欠である。

バクテリオロドプシン内のレチナールまたはその他の実体の分散による作用スペクトル。 これは、s-1 の分散の特性角周波数で表されます。 太い実線はガウス フィッティングによるものですが、細い破線は、同様にカーブ フィッティング手順から除外された、曲線に重ね合わされた小さなスパイクを視覚的に示すためのガイドです。 ここでのガウス フィッティングによると、ブルー エッジとレッド エッジのバンドはそれぞれ 450 nm と 630 nm にあります。

作用スペクトル (図 3 および図 4 に示す) は、bR の吸収スペクトルに従いません。 ただし、これらは 2 つの特定の bR 状態間の差異スペクトルのような変化を反映します。 対照的に、タンパク質の電気応答信号の測定を扱った研究では、PM 中の bR の電気信号の作用スペクトルは、一般にその吸収スペクトルに従うことが判明しました 11。 ただし、タンパク質の電気応答信号は、光に適応した bR のプロトンポンピング機能活性を反映していますが、本実験は bR の定常状態で行われた測定に関するものです。 提示された作用スペクトル (図 3 および 4 と同様) は、代わりに 2 つの連続バンドを示しています。1 つは bR の可視吸収バンドの青色エッジ (約 430 nm) に、もう 1 つは赤色エッジ (約 625 nm) にあり、これらを囲んでいます。図 3 だけから明らかなように、スパイクは黄緑色の領域 (約 570 nm) にあります。 このような図３は、懸濁液中のＰＭの回転による作用スペクトルを示し、一方、図４は、ｂＲ（またはＰＭ中の他の基）におけるレチナールの分散を反映すると考えられる作用スペクトルを示す。 どうやら、これらの作用スペクトルは、単色の光順応状態または暗順応状態でのbR光反応中に起こる立体構造変化と何らかの相関関係があるようです。

中心単位としてのレチナールは、bR の光感受性において重要な部分です。 これは、プロトン化されたシッフ塩基を介して bR 内部で Lys216 に結合されています。 タンパク質部分（レチナールとその活性中心の両方の周囲）は、最大吸収における波長の決定要因となります。 タンパク質と発色団の間のこの相互作用は、脂質-タンパク質接触の本質の基礎となっています（すなわち、PMにおけるbR結晶格子の存在の本質の基礎となっています）。 bR 結晶格子が bR23 の生体内生理機能にとって重要であることが示されました。 bR の 2 つの状態 (青エッジ状態と赤エッジ状態) の存在は、bR 格子と相関している可能性があります。 bR の凝集状態とその活性の間の関係は、特に結晶格子の観点から興味深いものとなるはずです。 bR の凝集状態は PM 内の脂質に依存します。 脂質とタンパク質の接触の巻き戻しは、おそらく PM の bR 三量体 (または三量体中の bR 単量体) の回転につながります。 PM の再配向は、光サイクルの詳細を超えて、bR の定常状態に関する現在の誘電研究で研究されています。 三量体の再配向は、周波数範囲 (0.06 ～ 0.08 MHz) で観察されています。 このような周波数範囲は、トリマーまたはモノマーのサイズに匹敵します。 PM の再配向が線形二色性分光法 24,25,26 を使用して bR の光サイクル中にすでに研究されており、三量体 bR 格子の観点からも議論されていることは注目に値します。

本研究での観察は、PM の回転が照明光の青と赤の波長で変化するということです。 これは、脂質とタンパク質の相互作用が光吸収の波長の決定要因に間接的に関連していることを意味します。 この間接的な関係の根底にあるのは、網膜ポケット内および発色団の活性中心の周囲に見られるタンパク質組成そのものです。 つまり、レチナールの吸収、異性化、結合回転の波長の決定要因は、タンパク質の組成から得られる。 脂質はタンパク質と接触しています。 脂質は、モノマー同士を接続する接着剤として機能し、また、トリマー同士を接続して、このようにして二次元六角格子を形成します。 したがって、脂質は、その初期構成に基づいて、レチナールの異性化の間接的な決定要因であると考えられます。 つまり。 オールトランス、13シス、またはその他の立体構造。 これは一方では。 一方、レチナールはタンパク質マトリックスのポケットにうまく収まる仕様を持っています。 文献から知られているように、bR タンパク質はレチナールの異性化を触媒するため、立体特異的である可能性があります。 bR 構造の重要な決定因子として、脂質もこのタンパク質触媒による立体特異​​性に関与していると考えられます。 概念的に、タンパク質を「作動」単位として、レチナールを「中心」単位として見る場合、これら 2 つの単位を結合するために「仲介」単位が導入されることになります。 この「媒介」単位は、そのパラドックス挙動のおかげで専ら脂質に割り当てられるであろう。すなわち、脂質自体は、格子におけるｂＲ三量体の存在の重要性を意味する。 また、bR 格子の分解にも関与します。 bR モノマーはプロトンをポンプで送り出す 27,28 ため、このような高度に組織化された PM を熱力学的に好ましい状態にするために、脂質は bR 格子内で特定の媒介作用を有すると考えられます。 どうやら、PM脂質はレチナールと、より厳密にはレチナールのポケット、すなわちタンパク質マトリックス内のその「エンベロープ」との非局所的な関係をもたらし、ポケットの構成はレチナールの構成に応じて異なる可能性がある。 発色団の除去により、脂質-小胞研究における脂質-タンパク質相互作用が変化し 29、結晶格子に変化が生じることが観察されました 30,31。 連続光による照明でも、bR の光退色 32 (つまり、加水分解試薬を使用しない場合のレチナールの除去) が発生しました。 これら 2 つの観察は、網膜と脂質の非局所的なつながりに光を当てます。 これらの見解は、例えば 2 つの bR 状態、例えば bR 格子の組み立て/分解状態間の切り替えにおいて、脂質媒介の概念を支持します。 したがって、bR 結晶格子の分解と赤色光と青色光の 2 つの連続バンドの間に相関関係が存在すると思われます。 これは以下のように合理化できます。 可溶化剤は使用されていませんが、光照射下での bR インキュベーション中に BR トリマー (またはモノマー) の再配向をもたらすのは、青色および赤色の光照射の作用です。 光の波長が異なると、網膜とタンパク質の相互作用に関して網膜ポケットの調節が異なる可能性があります。 結果として、網膜とタンパク質の相互作用は、間接的な網膜と脂質の相互作用の根底にある可能性もあります。 脂質の巻き戻しが同時に起こると、bR 三量体の可逆的な分解状態が起こる可能性があります。

PM 中の 75% のタンパク質含有量と 25% の脂質含有量 (重量比) は、脂質の含有量と脂質の構成状態が決定に寄与する可能性があるという意味で、図 3 に示す回転拡散係数と相関している可能性があります。紫膜の硬さ。 紫膜の剛性に基づいて、その形状と幾何学形状を脂質多型の観点から決定することができます。 原則として、形状と幾何学形状が回転拡散係数の重要な決定要因となります。 脂質-タンパク質相互作用およびレチナール-タンパク質相互作用の観点から見たPMの光誘起変化は、回転拡散の変動を引き起こす可能性があります。 これらの変動はわずかですが、図 3 に示すように、青と赤の光で照明すると顕著になります。 おそらく、青色光と赤色光での bR 三量体の回転の結果であると考えられます。

上で述べたように、作用スペクトルは B 状態の吸収スペクトルには従いませんが、光サイクルの 2 つの光生成物の吸収スペクトルに従う可能性があります。 これら 2 つの光化学反応生成物は、PM 内の bR トリマーおよび/または bR モノマーの回転に関連すると考えられます。 これらの光化学反応生成物は、(a) 現在の青色エッジ状態に対応する 412 nm の光を吸収する bR の M 状態、および (b) 現在の赤色エッジに対応する 640 nm の光を吸収する bR の O-状態に関連していると考えられます。州。 知られているように、M 状態と O 状態は、bR の光順応状態の光サイクルの中間体です。 あるいは、これら 2 つの光化学反応生成物 (青色エッジ状態と赤色エッジ状態に対応) は、それぞれ他の青色光吸収光化学反応生成物と赤色光吸収光化学反応生成物に関連している可能性があり、これは bR の暗順応状態によって引き起こされる光サイクルから生じる可能性があると考えることもできます。 。 本研究は最初に、光照射により暗順応したbR33の光サイクルを開始する可能性があるbRの暗順応サンプルを扱った。 最後に、上記の解釈は、いわゆる青色光症候群効果 34,35 も赤色光効果も存在しない可能性を排除するものではありません。 しかし、赤色光は bR36 の暗順応の原因に関係していると考えられています。 この赤い光37もシンドローム効果の可能性があります。 bR のこれら 2 つの状態の詳細を解明するには、明らかにさらなる研究が必要です。 いわゆるブルーエッジ状態とレッドエッジ状態。

すべてのデータは記事内で入手できます。

Lanyi, JK バクテリオロドプシンの光サイクルでプロトンが移動します。 ビオチム。 生物物理学。 アクタ。 1757、1012–1018 (2006)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

アブドゥラエフ、NG 他 CCR5の細胞外表面からのセグメントをバクテリオロドプシン膜貫通足場に移植すると、HIV-1コレセプター活性が付与されます。 構造 10、515–525 (2002)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

リー、Y.-T. 他。 バクテリオロドプシンベースの生体電子デバイスに関するレビュー。 センサー 18、1368。https://doi.org/10.3390/s18051368 (2018)。

論文 ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Kates, M.、Kushwaha, SC & Sprott, GD 極度の好塩菌およびメタン生成菌の紫膜の脂質。 メス。 酵素モール。 88、98–111 (1982)。

記事 CAS Google Scholar

Cartailler, JP & Luecke, H. バクテリオロドプシン紫膜における脂質-タンパク質相互作用の X 線結晶学的解析。 アンヌ。 Rev.Biophys. バイオモル。 構造体。 32、285–310 (2003)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Grant、EH、Sheppard、RJ、および South、GP 溶液中の生体分子の誘電挙動。 物理生化学シリーズのモノグラフ (WF の Harrington およびアーカンソー州ピーコック編) (Clarendon Press、1978)。

Google スカラー

Ebrey、TG バクテリオロドプシンにおける光エネルギー変換。 膜受容体とチャネルの熱力学 (MB、Jackson 編) (CRC Press, Inc.、1993)。

Google スカラー

Keszthelyi、L. バクテリオロドプシン。 生体エネルギー学 (Gräber, P. および Milazzo, G. 編) 457–485 (Birkhäuser Verlag、1997)。

Google Scholar の章

Keszthelyi, L. & Ormos, P. 誘電分極システムからのタンパク質の電気応答信号。 J.メンバーバイオル。 109、193–200 (1989)。

記事 CAS Google Scholar

Trissl、HW 紫膜の光電測定。 フォトケム。 フォトビオール。 51、793–818 (1990)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Dima, M.、Balint, Z.、Ganea, C. & Varo, G. 乾燥 bR サンプルで生成された電気信号の波長依存性。 ロム。 Ｊ．Ｂｉｏｐｈｙｓ． 17、219–224 (2007)。

CAS Google スカラー

Becher, B.、Tokunaga, F. & Ebrey, TG 紫膜タンパク質および光サイクル中間体の紫外および可視吸収スペクトル。 生化学 17、4923–4926 (1978)。

記事 Google Scholar

Schwan, HP 生物学的インピーダンスの測定。 『Physical Techniques in Biological Research』(WL、Nastuk 編) 323–407 (Academic Press Inc.、1963)。

Google スカラー

Schwan、HP 線形および非線形電極分極と生体材料。 アン。 バイオメッド。 工学 31、269–288 (1992)。

記事 Google Scholar

Corcelli, A.、Lattanzio, VM、Mascolo, G.、Papadia, P. & Fanizzi, F. 結晶性生体膜における脂質タンパク質の化学量論: 紫膜の脂質抽出物の NMR 定量分析。 Ｊ．リピッド． 解像度 43、132–140 (2002)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Zhivkov, AM 水性媒体中の紫色の膜の幾何学。 分子およびコロイド電気光学 (Stoylov、SP および Stoimenova、MV 編) 327–365 (CRC Press、Taylor & Francis Group、2007)。

Google スカラー

Cole, KS & Cole, RH 誘電体における分散と吸収。 I. 交流特性。 Ｊ．Ｃｈｅｍ． 物理学。 9、341–351 (1941)。

記事 ADS CAS Google Scholar

錐体、RA 視覚受容体膜におけるロドプシンの回転拡散。 Nature 236、39–43 (1972)。

CAS Google スカラー

Cherry、RJ、Heyn、MP、Oesterhelt、D。ハロバクテリウム ハロビウムの細胞膜におけるバクテリオロドプシンの回転拡散と励起子結合。 FEBSレター。 78、25–30 (1977)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Cherry, RJ、Muller, U. & Schneider, G. 脂質膜におけるバクテリオロドプシンの回転拡散。 FEBSレター。 80、465–469 (1977)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Cherry、RJ & Godfrey、RE 脂質膜におけるバクテリオロドプシンの異方性回転。 生物物理学。 J. 36, 257–276 (1981)。

論文 ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

コッホ、MHJら。 バクテリオロドプシンの光サイクルに関連する構造変化の時間分解 X 線回折研究。 EMBO J. 10、521–526 (1991)。

論文 CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Hartmann, R.、Sickinger, HD & Oesterhelt, D. 好塩菌におけるエネルギー変換の定量的側面。 FEBSレター。 82、1–6 (1977)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Ahl、PL および Cone、RA ライトは、紫膜内のバクテリオロドプシンの回転を活性化します。 生物物理学。 J. 45、1039–1049 (1984)。

論文 ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Wan, C.、Qian, J. & Johnson, CK バクテリオロドプシンの立体構造運動: K から L への移行。 生化学 30、394–400 (1991)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Wan, C.、Qian, J. & Johnson, CK 紫膜における光誘起の再配向。 生物物理学。 J. 65、927–938 (1993)。

論文 ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

デンチャー、NA およびハイン、MP バクテリオロドプシン モノマーはプロトンをポンプします。 FEBSレター。 108、307–310 (1979)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Dencher、NA、Kohl、KD & Heyn、MP さまざまな脂質環境における単量体および凝集バクテリオロドプシンの光化学サイクルと明暗適応。 生化学 22、1323–1334 (1983)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Bril, K. & Yoshihara, K. バクテリオロドプシン - ホスファチジルコリン小胞における脂質 - タンパク質相互作用における発色団の役割。 FEBSレター。 480、123–126 (2000)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Hamnaka, T.、Hiraki, K. & Kito, Y. 紫膜、茶色のホロ膜および L-1690 可溶化モノマーにおけるバクテリオロドプシンの明暗下でのヒドロキシルアミンによる漂白。 フォトケム。 フォトビオール。 44、75–78 (1986)。

記事 CAS Google Scholar

Torres, J.、Sepulcre, F. & Padros, E. タンパク質間相互作用に関連するバクテリオロドプシンの構造変化: 機能的なαI-αIIヘリックススイッチ?。 生化学 34、16320–16326 (1995)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Dancshazy, Z.、Tokaji, Z. & Der, A. 連続光によるバクテリオロドプシンの漂白。 FEBSレター。 450、154–157 (1999)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Sperling, W.、Carl, P.、Rafferty, C. & Dencher, NA 網膜異性体とバクテリオロドプシン異性体の光化学と暗平衡。 生物物理学。 構造体。 メカ。 3、79–94 (1977)。

論文 CAS PubMed Google Scholar

Strasse、RJ バクテリオロドプシンとブルーライト症候群におけるその位置。 ブルーライト症候群 (Senger, H. 編) 25–29 (Springer、1980)。

Google Scholar の章

Wagneri、G. 好塩菌におけるブルーライトの影響。 『生物システムにおける青色光の影響』（Senger, H. 編）48–54 (Springer、1984)。

Google Scholar の章

Kouyama, T.、Bogomolni, RA & Stoeckenius, W. バクテリオロドプシンの明順応状態から暗順応状態への光変換。 生物物理学。 J. 48、201–208 (1985)。

論文 CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Wildi, A. & Holzapfel, A. Sinapis alba の初生葉の成長中のクロロフィル、シトクロム f、可溶性還元糖、可溶性タンパク質の含有量、および硝酸還元酵素活性に対する青色光と赤色光の影響。 ブルーライト症候群 (Senger, H. 編) 444–451 (Springer、1980)。

Google Scholar の章

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転載と許可

Mostafa、HIA 懸濁液中の紫膜のバクテリオロドプシンの再配向のアクション スペクトル。 Sci Rep 13、7916 (2023)。 https://doi.org/10.1038/s41598-023-35121-8

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受信日: 2023 年 1 月 30 日

受理日: 2023 年 5 月 12 日

公開日: 2023 年 5 月 16 日

DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-023-35121-8

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